SINH HỌC TẾ BÀO PROTEIN
Ths Bùi Thị Thu Thủy
I.Cấu trúc hóa học của Protein:
- Là thành phần cấu trúc bắt buộc của tế bào, được cấu tạo từ các nguyên tố:
C,H,O,N,P, S …
- Là đại phân tử cấu tạo theo nguyên tắc đại phân tử và đa phân gồm nhiều đơn
phân là các acid amin. Có 20 loại acid amin khác nhau cấu tạo nên vô số các
protein khác nhau về thành phần, số lượng, và trình tự các acid amin, đảm bảo
tính đa dạng và đặc thù của từng loại protein.
- Cấu tạo mỗi đơn phân gồm 3 thành phần chính: Nhóm COOH, nhóm NH 2 và
gốc R liên kết với cacbon trung tâm (Cả COOH và NH2 , cả một nguyên tử H2 đều
liên kết với C - C này gọi là C alpha). Sự khác nhau về thành phần cấu trúc của
nhóm R chia 20 loại aicd amin làm 4 nhóm: Acid, bazo, phân cực, không phân
cực.
* Liên kết peptide
Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm
α –carboxyl của một acid amine này với nhóm α- amin của một acid amine khác,
loại đi 1 phân tử nước. Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi
polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-.Phân
tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-acid amine các amid tương ứng. Mạch bên của
các acid amine không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài
mạch polipeptide.
Theo Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) nhóm peptide (–
CO-NH-CH- ) là phẳng và “cứng”.H2 của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O 2
của nhóm carboxyl. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C
của liên kết đơn (1,46 A0), trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 A0.
Do liên kết peptide “cứng”, không có sự tự do quay xung quanh liên kết này, mà
khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon
xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh
hướng hình thành cấu trúc xoắn.
II. Cấu trúc không gian của Protein
1. Cấu trúc bậc một:
Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid tạo
nên chuỗi polypeptid. Trong thực tế không
phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I.
Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do
trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein.
Những chuỗi polypeptid có trật tự acid amin
xác định thì mới hình thành phân tử protein.
1
Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các
trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về
thành phần acid amin, trật tự các acid amin trong chuỗi.
Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi
chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome
và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử
dụng thực hiện chức năng của nó.Cấu trúc bậc I là cơ sở phân tử xác định hoạt
tính sinh học và tính chất hóa lí của protein. Dựa vào cấu trúc không gian của các
protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian
của protein nghiên cứu. Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu
trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
2. Cấu trúc bậc hai:
Mỗi protein bao gồm các cấu trúc xoắn alpha, cấu trúc nếp gấp beta và các
phần ngẫu nhiên. Cấu trúc bậc hai và bậc ba tạo dạng ổn định nhất cho phân tử
protein , các cấu trúc này được hình thành nhờ các loại tương tác không cộng
hóa trị (liên kết ion, liên kết hydro và các tương tác kỵ nước) giữa các chuỗi
amino axit khác nhau trong phân tử và với (nước) các phân tử xung quanh nó.
Các vùng khác nhau của protein, thường có các chức năng riêng biệt, có thể hình
thành những miền cấu trúc khác nhau. Những miền liên quan về cấu trúc được
tìm thấy ở các protein khác nhau thường có những chức năng tương đương.
Mặt ngoài của protein cũng có thể tương tác với các phân tử khác, và cả các
protein khác. Tương tác protein-protein, ví dụ giữa các dưới đơn vị (sub-units)
của enzyme, hay các protein cấu trúc chuỗi, hình thành nên mức độ tổ chức cao
nhất, gọi là cấu trúc bậc bốn.
Có 3 kiểu phổ biến của cấu trúc bậc 2 trong các protein, cụ thể là xoắn α ,
nếp gấp β và quay. Tất cả các phần còn lại không thể phân loại vào một trong 3
kiểu này thường được gọi là cuộn dây ngẫu nhiên. Theo Paulin và Cori (1951), có
2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β. Cấu trúc bậc hai có ở các
protein sợi như keratin, collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều
xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
Hình 2: Các loại xoắn khác nhau xảy ra trong protein
2
a. Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm
peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần
bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên
(nhóm R) của các gốc acid amine quay
ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3
nucleotit.
- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ
yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro
được tạo thành giữa các nhóm
carboxyl của 1 liên kết peptide với
nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự
sau nó (cách nhau 3 gốc acid amine)
trên cùng một mạch polipeptide
Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –
CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với
2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết
Hình 3: Ví dụ cấu trúc xoắn alpha. A: mô
hidro được tạo thành với số lượng tối
hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn
đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc
từ đỉnh, D: mô hình không gian
α.
Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid amine
kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5A 0 và góc quay 1000, 1 vòng
xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng là 5,4 A0.
Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ)
hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường
là xoắn phải.
Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố: thành
phần và trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi
trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành
xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự
đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu
trúc xoắn α trong phân tử protein.Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau
là khác nhau:trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin
3
hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C. Khi tạo thành
cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải
tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử
protein.
b. Cấu trúc phiến gấp β
Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở
một số điểm như sau:
+ Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không
cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5A 0.
+ Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch
polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng
với nhau.
Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quayβ”. Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết
hidro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết
peptide thứ n+2
c. Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”
Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid amine
của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số
acid amine trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 acid amine ít gặp trong
các acid amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của
colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một
“dây cáp” siêu xoắn.
3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết hidro giữa các
nhóm –NH- của gốc glyxin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết
peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của
hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu
trúc siêu xoắn.
Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn
có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.
3.Cấu trúc bậc ba:
Liên kết disulfid (-S S-)
Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ các
cầu disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết
hidro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết
này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một
số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó.
Cấu trúc bậc III là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, cơ sở của cấu trúc
bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa
4
nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại
của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững. Cấu trúc bậc 3 đã
tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc
bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác
hoàn toàn. Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững)
nhờ một số liên kết khác như:
-Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên
tử hydro. Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21
gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu
disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của
chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A
còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11 .
-Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm
cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.
Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3)
trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này
lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ
nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình
thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như
enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc
ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng
của protein.
4. Cấu trúc bậc bốn
Phân tử protein có cấu trúc bậc IV là một trạng thái tổ hợp hình thành từ
nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu
hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử,
không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học, có thể phân li thuận nghịch
thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc
có thể mất hoàn toàn. Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt
tính sinh học.
- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu
phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển
được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối
không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận
chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
- Enzym glycogen phosphorylase (gan, cơ) xúc tác quá trình phân giải glycogen
thành glucose. Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai
dimer tách rời nhau).Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer
tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm,
5
tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.Tuỳ theo
protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể
lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá
trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.
III. Tính chất cơ bản của protein
1. Tính kỵ nước của protein
Do các gốc kỵ nước của các acid amin(aa) trong chuỗi polipectit của protein
hướng ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước. tính chất kỵ
nước có thể giải thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc R- không phân cực
nên nó không có khả năng tác dụng với nước. Có 7aa không phân cực :glysin,
alanin, valin, pronin, methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước.
Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. Chẳng hạn khi 7aa
liên kết peptit với nhau, trong đó có 3aa không phân cực( kỵ nước ) nếu như các
aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các aa này đứng xen kẽ
nhau trong liên kết đó.
2. Tính chất của dung dịch keo
Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán
thấm.Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo: Sự tích điện cùng dấu của
các protein và lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein. Có 2 dạng kết tủa:
Kết tủa thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có
thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
Kết tủa không thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein
không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.
3. Sự biến tính
Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy
cơ học... hay tác nhân hóa học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng,... các
cấu trúc bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu
trúc bậc một của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với
ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau khi bị biến tính, protein thường
thu được các tính chất sau:
Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bến trong phân tử
protein, khả năng giữ nước giảm, tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim
proteaza do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của
proteaza. Mất hoạt tính sinh học ban đầu, tăng độ nhớt nội tại và mất khả năng kết
tinh.
4.Tính chất điện ly lưỡng tính
Acid amin có tính chất lưỡng tính vì trong aa có chứa cả gốc axit(COO-) và
gốc bazo(NH2-) suy ra protein cũng có tính chất lưỡng tính.
IV. Chức năng của protein
6
- Protein cấu trúc: Cấu trúc, nâng đỡ.
Ví dụ: Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây
chẳng, gân. Keratin tạo nên cấu trúc chắc của da, lông, móng. Protein tơ nhện, tơ
tằm tạo nên độ bền vững của tơ nhện, vỏ kén
- Protein Enzyme: Xúc tác sinh học: tăng nhanh, chọn lọc các phản ứng sinh hóa.
Ví dụ: Các Enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn,
Enzyme Amylase trong nước bọt phân giải tinh bột chín, Enzyme Pepsin phân
giải Protein, Enzyme Lipase phân giải Lipid
-Protein Hormone Điều hòa các hoạt động sinh lý.
Ví dụ: Hormone Insulin và Glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có
tác dụng điều hòa hàm lượng đường Glucose trong máu động vật có xương sống
- Protein vận chuyển Vận chuyển các chất. Ví dụ: Huyết sắc tố Hemoglobin có
chứa trong hồng cầu động vật có xương sống có vai trò vận
chuyển Oxy từ phổi theo máu đi nuôi các tế bào
- Protein vận động: Tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể: . Ví
dụ: Actinin, Myosin có vai trò vận động cơ. Tubulin có vai trò vận động lông, roi
của các sinh vật đơn bào.
- Protein thụ quan: Cảm nhận, đáp ứng các kích thích của môi trường. . Ví dụ:
Thụ quan màng của tế bào thần kinh khác tiết ra (chất trung gian thần kinh) và
truyền tín hiệu.
- Protein dự trữ Dự trữ chất dinh dưỡng. Ví dụ: Albumin lòng trắng trứng là
nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển. Casein trong sữa mẹ là nguồn cung
cấp Acid Amin cho con. Trong hạt cây có chứa nguồn protein dự trữ cần cho hạt
nảy mầm
V. Một số câu hỏi liên quan tới protein
1. Thuật ngữ amino acid thể hiện điều gì về cấu trúc của phân tử: Nó có cả nhóm amin (NH2) làm cho nó thành amin, và nhóm carboxyl (-COOH) làm cho nó thành acid carboxylic.
2. Giả sử bạn có 1 phân tử hữu cơ VD glicyne. Bằng phương pháp hóa học, bạn loại đi
nhóm NH2 và thay bằng – COOH .Vẽ công thức cấu tạo của phân tử đó và suy luận về các
tính chất hóa học của nó.
- HOOC-CH2- COOH
Nhóm chức có thể hoạt động như 1 base bị thay bằng nhóm có thể hoạt động như 1 acid, làm
tăng các tính chất acid của phân tử. Hình dạng này của phân tử cũng có thể thay đổi, làm thay
đổi các phân tử mà nó tương tác với.
3. Giả sử bạn ăn đậu xanh. Những phản ứng nào phải xảy ra để cho các amino acid của
đậu chuyển hóa thành pr trong cơ thể bạn?
- Các protein của đậu xanh được giải phóng ra trong các phản ứng thủy phân tạo nên các
amino axit.
- Các amino axit được kết hợp bằng các phản ứng khử nước.
4- Tại sao Pr biến tính không hoạt động chức năng bình thường nữa?
- Những phần tử nào của chuỗi polypeptit tham gia vào các liên kết tạo và duy trì cấu trúc
bậc hai? Những phần nào tham gia vào cấu trúc bậc ba?
7
- Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng pr
ntn?
- Chức năng của pr là hệ quả của hình dạng đặc trưng của nó, hình dạng đó mất đi khi pr bị
biến tính.
- Cấu trúc bậc 2 có sự tham gia của các LK H 2 giữa các nguyên tử của bộ khung của chuỗi
polipeptit. Cấu trúc bậc ba có sự tham gia liên kết của cácliên kết giữa các nhóm R của các
tiểu đơn vị amino acid: …
- Cấu trúc bậc 1 hay trình tự các amino acid tác động đến cấu trúc bậc hai. Cấu trúc bậc 2 tác
động đến cấu trúc bậc 3, Cấu trúc bậc 3 tác động đến cấu trúc bậc 4 . Tóm lại trình tự các
amino acid tác động đến hình dạng pr. Vì c/n của pr phụ thuộc vào hình dạng của nó nên sự
thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể phá hủy chức năng của pr
5. Glycine có cấu trúc như trong công thức sau, là một gốc amino acid mang tính bảo thủ
O
H2N
CH
C
OH
H
cao trong tiến hóa protein. Hãy giải thích tại sao?
- Gốc R của glycine là H, nhỏ bé nhất trong mọi gốc R của các amino acid. Do đó theo lý
thuyết tiến hóa nó phải sinh ra trước và bảo thủ, sau đó mới sinh ra các amino acid tiếp theo.
6. Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng
chúng khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?
– Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi
pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng không gian 3 chiều của prôtêin và do đó quyết định tính
chất cũng như vai trò của prôtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể
dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của prôtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp
của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin.
– Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng
chúng khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự
sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit.
7. Protein của màng sinh chất có những vai trò gì trong hoạt động sống của tế bào ?
Các chức năng protein màng:
- Kênh vận chuyển các chất theo cơ chế thụ động hoặc theo cơ chế tích cực.
- Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào
- Protein" Dấu chuẩn". Tạo thành phức hợp glycoprotein đặc trưng cho từng loại tế bào, để tế
bào nhận biết nhau.
- TB vi khuẩn: Enzym hô hấp thực hiện quá trình hô hấp tế bào
8. Trong nước mắm và trong tương có rất nhiều axit amin. Chất này có nguồn gốc từ đâu,
do vi sinh vật nào tác động để tạo thành?
-Axit amin trong nước mắm có nguồn gốc từ protein của cá, vi sinh vật tác động để tạo thành
là: vi khuẩn
8
- Axit amin trong tương có nguồn gốc từ đậu tương, vi sinh vật tác động để tạo thành là: Nấm
sợi (nấm vàng hoa cau)
9.Thế nào là axitamin không thay thế ? Axitamin thay thế? Nguồn axitamin không thay thế
trong cơ thể người lấy từ đâu?-Bậc cấu trúc nào của Pr quyết định đến cấu trúc không
gian của nó?
Khái niệm aa không thay thế: những aa con người không thể tự tổng hợp được mà phải lấy từ
các nguồn thức ăn, aa thay thế là những aa cơ thể có thể tự tổng hợp được.
Bậc 1 của pr quyết định cấu trúc không gian của pr.
10. Cho lòng trắng trứng vào nước cất, khuấy nhẹ ta được dung dịch keo. Đun nóng dung
dịch keo này ta thấy chúng kết thành mảng và nổi trên mặt nước. Giải thích hiện tượng
trên.
Khi đun nóng dung dịch keo thấy chúng kết thành mảng nổi trên mặt nước:
- Prôtêin trong lòng trắng trứng là loại prôtêin tan trong nước, ở điều kiện bình thường phân tử
có cấu hình không gian 3 chiều, các gốc ưa nước quay ra phía ngoài phần tử, các gốc kị nước
quay vào phía trong.
- Ở nhiệt độ cao (đun nóng), các phân tử chuyển động hỗn loạn làm các phần kị nước ở bên
trong bộc lộ ra bên ngoài, các phần kị nước của phân tử này liên kết với phần kị nước của phân
phân tử khác làm các phân tử kết dính với nhau. Do vậy, prôtêin bị đóng thành mảng nổi trên
mặt nước.
11. Trong điều kiện nhiệt độ bình thường và nhiệt độ tăng cao (gây biến tính) thì cấu trúc
của phân tử protein sẽ thay đổi như thế nào?
Trong điều kiện nhiệt độ bình thường thì các chuỗi polipeptit có cấu trúc: Các đầu ưa nước là
COOH và NH2 hướng ra ngoài và đuôi kị nước gốc R hướng vào trong.
- Khi tăng nhiệt độ các đầu ưa nước chuyển động vào trong đuôi kị nước R lại hướng ra ngoài.
Chính các đuôi kị nước hướng ra ngoài sẽ làm cho chúng liên kết lại với nhau và trở nên vón
cục (hiện tượng biến tính protein khi nhiệt độ tăng cao).
12. Phân biệt các thuật ngữ: axitamin, polipeptit và protein?
Phân biệt:
+ axitamin: là phân tử hữu cơ gồm 1 nguyên tử C trung tâm liên kết với 1 nhóm amin, 1
nhóm cacboxyl và 1 gốc R. Là đơn phân cấu tạo nên các protein
+ Polipeptit: Gồm 1 chuỗi các aa đồng nhất hoặc không đồng nhất liên kết với nhau bằng
liên kết peptit, có khối lượng phân tử thấp hơn protein
+ Protein: Là một đại phân tử sinh học được cấu trúc từ 1 hoặc nhiều chuỗi polipeptit
13. Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng
protêin như thế nào?
Cấu trúc bậc 1 tức là trình tự aa tác động đến cấu trúc bậc 2. Cấu trúc bậc 2 tác động lên cấu
trúc bậc 3. Cấu trúc bậc 3 tác động lên cấu trúc bậc 4. => trình tự aa tác động lên cấu hình
không gian của protêin => nếu thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể phá hủy chức năng của protêin
có thể dẫn đến gián đoạn về 1 hoặc một số tính trạng của sinh vật hoặc có thể làm mất hoạt
tính của enzim ….
9
14. Tại sao một số vi sinh vật sống được ở trong suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C
mà prôtêin của chúng lại không bị hỏng?
-Khi nhiệt độ môi trường quá cao có thể phá hủy cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin làm
cho chúng mất chức năng (hiện tượng biến tính của prôtêin). Một số vi sinh vật sống được ở
trong suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin của chúng lại không bị hỏng do
prôtêin của các loại sinh vật này có cấu trúc đặc biệt nên không bị biến tính khi ở nhiệt độ cao.
15. Tại sao khi ta đun nóng nước lọc cua thì prôtêin của cua lại đóng thành từng mảng?
– Trong môi trường nước của tế bào, prôtêin thường quay các phần kị nước vào bên trong và
bộc lộ phần ưa nước ra bên ngoài. Ở nhiệt độ cao, các phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho
các phần kị nước ở bên trong bộc lộ ra ngoài, nhưng do bản chất kị nước nên các phần kị nước
của phân tử này ngay lập tức lại liên kết với phần kị nước của phân tử khác làm cho các phân
tử nọ kết dính với phân tử kia. Do vậy, prôtêin bị vón cục và đóng thành từng mảng nổi trên
mặt nước canh.
16. Tại sao chúng ta lại cần ăn prôtêin từ các nguồn thực phẩm khác nhau?
– Các prôtêin khác nhau từ thức ăn sẽ được tiêu hoá nhờ các enzim tiêu hoá và sẽ bị thuỷ phân
thành các axit amin không có tính đặc thù và sẽ được hấp thụ qua ruột vào máu và được
chuyển đến tế bào để tạo thành prôtêin đặc thù cho cơ thể chúng ta. Nếu prôtêin nào đó không
được tiêu hoá xâm nhập vào máu sẽ là tác nhân lạ và gây phản ứng dị ứng (nhiều người bị dị
ứng với thức ăn như tôm, cua, ba ba…, trường hợp cấy ghép mô lạ gây phản ứng bong miếng
ghép…)
– Chế độ dinh dưỡng các axit amin không thay thế (cơ thể không tự tổng hợp được phải lấy từ
thức ăn hàng ngày) do đó để phòng tránh suy dinh dưỡng (nhất là đối với trẻ em) nhất thiết là
phải cung cấp đầy đủ lượng axit amin không thay thế (như trứng, sữa, thịt các loại…).
17. Nêu chức năng của prôtêin?
– Prôtêin là thành phần không thể thiếu được của mọi cơ thể sống. Cấu trúc của prôtêin quy
định chức năng sinh học của nó. Prôtêin có cấu trúc và chức năng sinh học đa dạng nhất trong
số các hợp chất hữu cơ có trong tế bào.
– Prôtêin có một số chức năng chính sau:
+ Cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Chúng đóng vai trò cốt lõi trong cấu trúc của nhân, của mọi
bào quan, đặc biệt là hệ màng sinh học có tính chọn lọc cao. Ví dụ: côlagen tham gia cấu tạo
nên các mô liên kết, histon tham gia cấu trúc nhiễm sắc thể....
+ Vận chuyển các chất. Một số prôtêin có vai trò như những “xe tải” vận chuyển các chất
trong cơ thể. Ví dụ: hêmôglôbin...
+ Bảo vệ cơ thể. Ví dụ: các kháng thể (có bản chất là prôtêin) có chức năng bảo vệ cơ thể
chống lại các tác nhân gây bệnh...
+ Thu nhận thông tin. Ví dụ: các thụ thể trong tế bào...
+ Xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Ví dụ: các enzim (có bản chất là prôtêin) đóng vai trò
xúc tác cho các phản ứng sinh học...
+ Điều hoà quá trình trao đổi chất. Các hoocmôn - phần lớn là prôtêin – có chức năng điều hoà
quá trình trao đổi chất trong tế bào và trong cơ thể. Ví dụ: insulin điều hoà lượng đường trong
máu...
+ Vận động. Nhiều loại prôtêin tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể. Ví dụ:
miozin trong cơ, các prôtêin cấu tạo nên đuôi tinh trùng...
+ Dự trữ. Lúc thiếu hụt cacbohiđrat và lipit, tế bào có thể phân giải prôtêin dự trữ cung cấp
năng lượng cho tế bào và cơ thể hoạt động. Ví dụ: albumin, cazêin, prôtêin dự trữ trong các hạt
của cây
10
– Sự đa dạng của cơ thể sống do tính đặc thù và tính đa dạng của prôtêin quyết định.
18. Nêu điểm khác nhau chính trong các bậc cấu trúc của prôtêin?
Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của prôtêin:
– Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi
pôlipeptit. Cấu trúc bậc một của prôtêin thực chất là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit
amin trên chuỗi pôlipeptit. Cấu trúc bậc một thể hiện tính đa dạng và đặc thù của prôtêin qua
số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin.
– Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit co xoắn α hoặc gấp nếp β tạo nên nhờ các liên kết hiđrô
giữa các axit amin trong chuỗi với nhau tạo nên cấu trúc bậc 2.
– Cấu trúc bậc ba: là hình dạng của phân tử prôtêin trong không gian 3 chiều, do xoắn bậc 2
cuộn xếp theo kiểu đặc trưng cho mỗi loại prôtêin, tạo nên khối hình cầu).
– Cấu trúc bậc bốn: khi prôtêin có 2 hay nhiều chuỗi pôlipeptit (cùng loại hay khác loại) phối
hợp với nhau để tạo nên phức hợp prôtêin lớn hơn thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của prôtêin.
Các chuỗi pôlipeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hiđrô.
Chỉ cần cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin bị hỏng (do nhiệt độ cao, độ pH,...) là prôtêin
đã mất chức năng sinh học (hiện tượng biến tính của prôtêin).
19. Kể tên các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prôtêin?
Các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prôtêin:
– Liên kết peptit hình thành giữa 2 axit amin. Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit
hình thành nên chuỗi pôlipeptit tạo nên cấu trúc bậc 1 của prôtêin.
– Liên kết hiđrô. Cấu trúc bậc 2 của prôtêin được giữ vững nhờ liên kết hiđrô giữa các axit
amin ở gần nhau.
– Liên kết kỵ nước. Khi các gốc kỵ nước (ví dụ gốc -CH3 của các axit amin) ở gần nhau, giữa
chúng hình thành lực hút, đó là lực hút kỵ nước tạo nên liên kết kỵ nước.
– Liên kết đisunphua (-S-S-), góp phần hình thành cấu trúc bậc 3 và bậc 4 của prôtêin…
20. Nêu một vài loại prôtêin trong tế bào người và cho biết các chức năng của chúng?
Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng
chúng khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?
1 – Collagen và elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây chằng, gân. Kêratin
tạo nên cấu trúc của da, lông, móng.
– Hoocmôn insulin và glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa
hàm lượng đường glucô trong máu.
– Các enzim thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn, enzim amylaza trong nước bọt phân
giải tinh bột, enzim pepsin phân giải prôtêin, enzim lipaza phân giải lipit.
– Huyết sắc tố hêmôglôbin có chứa trong hồng cầu có vai trò vận chuyển ôxy và cacbônic
trong máu...
2– Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi
pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng không gian 3 chiều của prôtêin và do đó quyết định tính
chất cũng như vai trò của prôtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể
dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của prôtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp
của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin.
– Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng
chúng khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự
sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit.
11
Phòng Đào tạo- Tổ Lý- HóaSinh
Trường PT Vùng Cao Vệt Bắc- Thái
Nguyên
12
- Xem thêm -