Sinh học tế bào protein

  • Số trang: 12 |
  • Loại file: DOC |
  • Lượt xem: 54 |
  • Lượt tải: 0
dinhthithuyha

Đã đăng 3355 tài liệu

Mô tả:

SINH HỌC TẾ BÀO PROTEIN Ths Bùi Thị Thu Thủy I.Cấu trúc hóa học của Protein: - Là thành phần cấu trúc bắt buộc của tế bào, được cấu tạo từ các nguyên tố: C,H,O,N,P, S … - Là đại phân tử cấu tạo theo nguyên tắc đại phân tử và đa phân gồm nhiều đơn phân là các acid amin. Có 20 loại acid amin khác nhau cấu tạo nên vô số các protein khác nhau về thành phần, số lượng, và trình tự các acid amin, đảm bảo tính đa dạng và đặc thù của từng loại protein. - Cấu tạo mỗi đơn phân gồm 3 thành phần chính: Nhóm COOH, nhóm NH 2 và gốc R liên kết với cacbon trung tâm (Cả COOH và NH2 , cả một nguyên tử H2 đều liên kết với C - C này gọi là C alpha). Sự khác nhau về thành phần cấu trúc của nhóm R chia 20 loại aicd amin làm 4 nhóm: Acid, bazo, phân cực, không phân cực. * Liên kết peptide Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –carboxyl của một acid amine này với nhóm α- amin của một acid amine khác, loại đi 1 phân tử nước. Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-.Phân tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-acid amine các amid tương ứng. Mạch bên của các acid amine không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide. Theo Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) nhóm peptide (– CO-NH-CH- ) là phẳng và “cứng”.H2 của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O 2 của nhóm carboxyl. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 A0), trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 A0. Do liên kết peptide “cứng”, không có sự tự do quay xung quanh liên kết này, mà khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn. II. Cấu trúc không gian của Protein 1. Cấu trúc bậc một: Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid tạo nên chuỗi polypeptid. Trong thực tế không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự acid amin xác định thì mới hình thành phân tử protein. 1 Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin, trật tự các acid amin trong chuỗi. Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.Cấu trúc bậc I là cơ sở phân tử xác định hoạt tính sinh học và tính chất hóa lí của protein. Dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian của protein nghiên cứu. Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống. 2. Cấu trúc bậc hai: Mỗi protein bao gồm các cấu trúc xoắn alpha, cấu trúc nếp gấp beta và các phần ngẫu nhiên. Cấu trúc bậc hai và bậc ba tạo dạng ổn định nhất cho phân tử protein , các cấu trúc này được hình thành nhờ các loại tương tác không cộng hóa trị (liên kết ion, liên kết hydro và các tương tác kỵ nước) giữa các chuỗi amino axit khác nhau trong phân tử và với (nước) các phân tử xung quanh nó. Các vùng khác nhau của protein, thường có các chức năng riêng biệt, có thể hình thành những miền cấu trúc khác nhau. Những miền liên quan về cấu trúc được tìm thấy ở các protein khác nhau thường có những chức năng tương đương. Mặt ngoài của protein cũng có thể tương tác với các phân tử khác, và cả các protein khác. Tương tác protein-protein, ví dụ giữa các dưới đơn vị (sub-units) của enzyme, hay các protein cấu trúc chuỗi, hình thành nên mức độ tổ chức cao nhất, gọi là cấu trúc bậc bốn. Có 3 kiểu phổ biến của cấu trúc bậc 2 trong các protein, cụ thể là xoắn α , nếp gấp β và quay. Tất cả các phần còn lại không thể phân loại vào một trong 3 kiểu này thường được gọi là cuộn dây ngẫu nhiên. Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β. Cấu trúc bậc hai có ở các protein sợi như keratin, collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn. Hình 2: Các loại xoắn khác nhau xảy ra trong protein 2 a. Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc acid amine quay ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotit. - Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc acid amine) trên cùng một mạch polipeptide Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm – CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết Hình 3: Ví dụ cấu trúc xoắn alpha. A: mô hidro được tạo thành với số lượng tối hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc từ đỉnh, D: mô hình không gian α. Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5A 0 và góc quay 1000, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng là 5,4 A0. Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải. Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố: thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau là khác nhau:trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin 3 hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C. Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein. b. Cấu trúc phiến gấp β Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau: + Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5A 0. + Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau. Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quayβ”. Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hidro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2 c. Cấu trúc kiểu “xoắn colagen” Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid amine của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số acid amine trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 acid amine ít gặp trong các acid amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một “dây cáp” siêu xoắn. 3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết hidro giữa các nhóm –NH- của gốc glyxin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn. Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn. 3.Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S S-) Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ các cầu disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết hidro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó. Cấu trúc bậc III là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa 4 nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững. Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn. Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như: -Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro. Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11 . -Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử. Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein. 4. Cấu trúc bậc bốn Phân tử protein có cấu trúc bậc IV là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học, có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. - Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy. - Enzym glycogen phosphorylase (gan, cơ) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose. Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau).Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, 5 tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác. III. Tính chất cơ bản của protein 1. Tính kỵ nước của protein Do các gốc kỵ nước của các acid amin(aa) trong chuỗi polipectit của protein hướng ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước. tính chất kỵ nước có thể giải thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc R- không phân cực nên nó không có khả năng tác dụng với nước. Có 7aa không phân cực :glysin, alanin, valin, pronin, methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước. Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. Chẳng hạn khi 7aa liên kết peptit với nhau, trong đó có 3aa không phân cực( kỵ nước ) nếu như các aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các aa này đứng xen kẽ nhau trong liên kết đó. 2. Tính chất của dung dịch keo Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán thấm.Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo: Sự tích điện cùng dấu của các protein và lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein. Có 2 dạng kết tủa: Kết tủa thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu. Kết tủa không thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa. 3. Sự biến tính Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học... hay tác nhân hóa học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng,... các cấu trúc bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. Sau khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau: Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bến trong phân tử protein, khả năng giữ nước giảm, tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim proteaza do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của proteaza. Mất hoạt tính sinh học ban đầu, tăng độ nhớt nội tại và mất khả năng kết tinh. 4.Tính chất điện ly lưỡng tính Acid amin có tính chất lưỡng tính vì trong aa có chứa cả gốc axit(COO-) và gốc bazo(NH2-) suy ra protein cũng có tính chất lưỡng tính. IV. Chức năng của protein 6 - Protein cấu trúc: Cấu trúc, nâng đỡ. Ví dụ: Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây chẳng, gân. Keratin tạo nên cấu trúc chắc của da, lông, móng. Protein tơ nhện, tơ tằm tạo nên độ bền vững của tơ nhện, vỏ kén - Protein Enzyme: Xúc tác sinh học: tăng nhanh, chọn lọc các phản ứng sinh hóa. Ví dụ: Các Enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn, Enzyme Amylase trong nước bọt phân giải tinh bột chín, Enzyme Pepsin phân giải Protein, Enzyme Lipase phân giải Lipid -Protein Hormone Điều hòa các hoạt động sinh lý. Ví dụ: Hormone Insulin và Glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa hàm lượng đường Glucose trong máu động vật có xương sống - Protein vận chuyển Vận chuyển các chất. Ví dụ: Huyết sắc tố Hemoglobin có chứa trong hồng cầu động vật có xương sống có vai trò vận chuyển Oxy từ phổi theo máu đi nuôi các tế bào - Protein vận động: Tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể: . Ví dụ: Actinin, Myosin có vai trò vận động cơ. Tubulin có vai trò vận động lông, roi của các sinh vật đơn bào. - Protein thụ quan: Cảm nhận, đáp ứng các kích thích của môi trường. . Ví dụ: Thụ quan màng của tế bào thần kinh khác tiết ra (chất trung gian thần kinh) và truyền tín hiệu. - Protein dự trữ Dự trữ chất dinh dưỡng. Ví dụ: Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển. Casein trong sữa mẹ là nguồn cung cấp Acid Amin cho con. Trong hạt cây có chứa nguồn protein dự trữ cần cho hạt nảy mầm V. Một số câu hỏi liên quan tới protein 1. Thuật ngữ amino acid thể hiện điều gì về cấu trúc của phân tử: Nó có cả nhóm amin (NH2) làm cho nó thành amin, và nhóm carboxyl (-COOH) làm cho nó thành acid carboxylic. 2. Giả sử bạn có 1 phân tử hữu cơ VD glicyne. Bằng phương pháp hóa học, bạn loại đi nhóm NH2 và thay bằng – COOH .Vẽ công thức cấu tạo của phân tử đó và suy luận về các tính chất hóa học của nó. - HOOC-CH2- COOH Nhóm chức có thể hoạt động như 1 base bị thay bằng nhóm có thể hoạt động như 1 acid, làm tăng các tính chất acid của phân tử. Hình dạng này của phân tử cũng có thể thay đổi, làm thay đổi các phân tử mà nó tương tác với. 3. Giả sử bạn ăn đậu xanh. Những phản ứng nào phải xảy ra để cho các amino acid của đậu chuyển hóa thành pr trong cơ thể bạn? - Các protein của đậu xanh được giải phóng ra trong các phản ứng thủy phân tạo nên các amino axit. - Các amino axit được kết hợp bằng các phản ứng khử nước. 4- Tại sao Pr biến tính không hoạt động chức năng bình thường nữa? - Những phần tử nào của chuỗi polypeptit tham gia vào các liên kết tạo và duy trì cấu trúc bậc hai? Những phần nào tham gia vào cấu trúc bậc ba? 7 - Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng pr ntn? - Chức năng của pr là hệ quả của hình dạng đặc trưng của nó, hình dạng đó mất đi khi pr bị biến tính. - Cấu trúc bậc 2 có sự tham gia của các LK H 2 giữa các nguyên tử của bộ khung của chuỗi polipeptit. Cấu trúc bậc ba có sự tham gia liên kết của cácliên kết giữa các nhóm R của các tiểu đơn vị amino acid: … - Cấu trúc bậc 1 hay trình tự các amino acid tác động đến cấu trúc bậc hai. Cấu trúc bậc 2 tác động đến cấu trúc bậc 3, Cấu trúc bậc 3 tác động đến cấu trúc bậc 4 . Tóm lại trình tự các amino acid tác động đến hình dạng pr. Vì c/n của pr phụ thuộc vào hình dạng của nó nên sự thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể phá hủy chức năng của pr 5. Glycine có cấu trúc như trong công thức sau, là một gốc amino acid mang tính bảo thủ O H2N CH C OH H cao trong tiến hóa protein. Hãy giải thích tại sao? - Gốc R của glycine là H, nhỏ bé nhất trong mọi gốc R của các amino acid. Do đó theo lý thuyết tiến hóa nó phải sinh ra trước và bảo thủ, sau đó mới sinh ra các amino acid tiếp theo. 6. Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu? – Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng không gian 3 chiều của prôtêin và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của prôtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của prôtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin. – Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit. 7. Protein của màng sinh chất có những vai trò gì trong hoạt động sống của tế bào ? Các chức năng protein màng: - Kênh vận chuyển các chất theo cơ chế thụ động hoặc theo cơ chế tích cực. - Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào - Protein" Dấu chuẩn". Tạo thành phức hợp glycoprotein đặc trưng cho từng loại tế bào, để tế bào nhận biết nhau. - TB vi khuẩn: Enzym hô hấp thực hiện quá trình hô hấp tế bào 8. Trong nước mắm và trong tương có rất nhiều axit amin. Chất này có nguồn gốc từ đâu, do vi sinh vật nào tác động để tạo thành? -Axit amin trong nước mắm có nguồn gốc từ protein của cá, vi sinh vật tác động để tạo thành là: vi khuẩn 8 - Axit amin trong tương có nguồn gốc từ đậu tương, vi sinh vật tác động để tạo thành là: Nấm sợi (nấm vàng hoa cau) 9.Thế nào là axitamin không thay thế ? Axitamin thay thế? Nguồn axitamin không thay thế trong cơ thể người lấy từ đâu?-Bậc cấu trúc nào của Pr quyết định đến cấu trúc không gian của nó? Khái niệm aa không thay thế: những aa con người không thể tự tổng hợp được mà phải lấy từ các nguồn thức ăn, aa thay thế là những aa cơ thể có thể tự tổng hợp được. Bậc 1 của pr quyết định cấu trúc không gian của pr. 10. Cho lòng trắng trứng vào nước cất, khuấy nhẹ ta được dung dịch keo. Đun nóng dung dịch keo này ta thấy chúng kết thành mảng và nổi trên mặt nước. Giải thích hiện tượng trên. Khi đun nóng dung dịch keo thấy chúng kết thành mảng nổi trên mặt nước: - Prôtêin trong lòng trắng trứng là loại prôtêin tan trong nước, ở điều kiện bình thường phân tử có cấu hình không gian 3 chiều, các gốc ưa nước quay ra phía ngoài phần tử, các gốc kị nước quay vào phía trong. - Ở nhiệt độ cao (đun nóng), các phân tử chuyển động hỗn loạn làm các phần kị nước ở bên trong bộc lộ ra bên ngoài, các phần kị nước của phân tử này liên kết với phần kị nước của phân phân tử khác làm các phân tử kết dính với nhau. Do vậy, prôtêin bị đóng thành mảng nổi trên mặt nước. 11. Trong điều kiện nhiệt độ bình thường và nhiệt độ tăng cao (gây biến tính) thì cấu trúc của phân tử protein sẽ thay đổi như thế nào? Trong điều kiện nhiệt độ bình thường thì các chuỗi polipeptit có cấu trúc: Các đầu ưa nước là COOH và NH2 hướng ra ngoài và đuôi kị nước gốc R hướng vào trong. - Khi tăng nhiệt độ các đầu ưa nước chuyển động vào trong đuôi kị nước R lại hướng ra ngoài. Chính các đuôi kị nước hướng ra ngoài sẽ làm cho chúng liên kết lại với nhau và trở nên vón cục (hiện tượng biến tính protein khi nhiệt độ tăng cao). 12. Phân biệt các thuật ngữ: axitamin, polipeptit và protein? Phân biệt: + axitamin: là phân tử hữu cơ gồm 1 nguyên tử C trung tâm liên kết với 1 nhóm amin, 1 nhóm cacboxyl và 1 gốc R. Là đơn phân cấu tạo nên các protein + Polipeptit: Gồm 1 chuỗi các aa đồng nhất hoặc không đồng nhất liên kết với nhau bằng liên kết peptit, có khối lượng phân tử thấp hơn protein + Protein: Là một đại phân tử sinh học được cấu trúc từ 1 hoặc nhiều chuỗi polipeptit 13. Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng protêin như thế nào? Cấu trúc bậc 1 tức là trình tự aa tác động đến cấu trúc bậc 2. Cấu trúc bậc 2 tác động lên cấu trúc bậc 3. Cấu trúc bậc 3 tác động lên cấu trúc bậc 4. => trình tự aa tác động lên cấu hình không gian của protêin => nếu thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể phá hủy chức năng của protêin có thể dẫn đến gián đoạn về 1 hoặc một số tính trạng của sinh vật hoặc có thể làm mất hoạt tính của enzim …. 9 14. Tại sao một số vi sinh vật sống được ở trong suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin của chúng lại không bị hỏng? -Khi nhiệt độ môi trường quá cao có thể phá hủy cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin làm cho chúng mất chức năng (hiện tượng biến tính của prôtêin). Một số vi sinh vật sống được ở trong suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin của chúng lại không bị hỏng do prôtêin của các loại sinh vật này có cấu trúc đặc biệt nên không bị biến tính khi ở nhiệt độ cao. 15. Tại sao khi ta đun nóng nước lọc cua thì prôtêin của cua lại đóng thành từng mảng? – Trong môi trường nước của tế bào, prôtêin thường quay các phần kị nước vào bên trong và bộc lộ phần ưa nước ra bên ngoài. Ở nhiệt độ cao, các phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho các phần kị nước ở bên trong bộc lộ ra ngoài, nhưng do bản chất kị nước nên các phần kị nước của phân tử này ngay lập tức lại liên kết với phần kị nước của phân tử khác làm cho các phân tử nọ kết dính với phân tử kia. Do vậy, prôtêin bị vón cục và đóng thành từng mảng nổi trên mặt nước canh. 16. Tại sao chúng ta lại cần ăn prôtêin từ các nguồn thực phẩm khác nhau? – Các prôtêin khác nhau từ thức ăn sẽ được tiêu hoá nhờ các enzim tiêu hoá và sẽ bị thuỷ phân thành các axit amin không có tính đặc thù và sẽ được hấp thụ qua ruột vào máu và được chuyển đến tế bào để tạo thành prôtêin đặc thù cho cơ thể chúng ta. Nếu prôtêin nào đó không được tiêu hoá xâm nhập vào máu sẽ là tác nhân lạ và gây phản ứng dị ứng (nhiều người bị dị ứng với thức ăn như tôm, cua, ba ba…, trường hợp cấy ghép mô lạ gây phản ứng bong miếng ghép…) – Chế độ dinh dưỡng các axit amin không thay thế (cơ thể không tự tổng hợp được phải lấy từ thức ăn hàng ngày) do đó để phòng tránh suy dinh dưỡng (nhất là đối với trẻ em) nhất thiết là phải cung cấp đầy đủ lượng axit amin không thay thế (như trứng, sữa, thịt các loại…). 17. Nêu chức năng của prôtêin? – Prôtêin là thành phần không thể thiếu được của mọi cơ thể sống. Cấu trúc của prôtêin quy định chức năng sinh học của nó. Prôtêin có cấu trúc và chức năng sinh học đa dạng nhất trong số các hợp chất hữu cơ có trong tế bào. – Prôtêin có một số chức năng chính sau: + Cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Chúng đóng vai trò cốt lõi trong cấu trúc của nhân, của mọi bào quan, đặc biệt là hệ màng sinh học có tính chọn lọc cao. Ví dụ: côlagen tham gia cấu tạo nên các mô liên kết, histon tham gia cấu trúc nhiễm sắc thể.... + Vận chuyển các chất. Một số prôtêin có vai trò như những “xe tải” vận chuyển các chất trong cơ thể. Ví dụ: hêmôglôbin... + Bảo vệ cơ thể. Ví dụ: các kháng thể (có bản chất là prôtêin) có chức năng bảo vệ cơ thể chống lại các tác nhân gây bệnh... + Thu nhận thông tin. Ví dụ: các thụ thể trong tế bào... + Xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Ví dụ: các enzim (có bản chất là prôtêin) đóng vai trò xúc tác cho các phản ứng sinh học... + Điều hoà quá trình trao đổi chất. Các hoocmôn - phần lớn là prôtêin – có chức năng điều hoà quá trình trao đổi chất trong tế bào và trong cơ thể. Ví dụ: insulin điều hoà lượng đường trong máu... + Vận động. Nhiều loại prôtêin tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể. Ví dụ: miozin trong cơ, các prôtêin cấu tạo nên đuôi tinh trùng... + Dự trữ. Lúc thiếu hụt cacbohiđrat và lipit, tế bào có thể phân giải prôtêin dự trữ cung cấp năng lượng cho tế bào và cơ thể hoạt động. Ví dụ: albumin, cazêin, prôtêin dự trữ trong các hạt của cây 10 – Sự đa dạng của cơ thể sống do tính đặc thù và tính đa dạng của prôtêin quyết định. 18. Nêu điểm khác nhau chính trong các bậc cấu trúc của prôtêin? Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của prôtêin: – Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi pôlipeptit. Cấu trúc bậc một của prôtêin thực chất là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit amin trên chuỗi pôlipeptit. Cấu trúc bậc một thể hiện tính đa dạng và đặc thù của prôtêin qua số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin. – Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit co xoắn α hoặc gấp nếp β tạo nên nhờ các liên kết hiđrô giữa các axit amin trong chuỗi với nhau tạo nên cấu trúc bậc 2. – Cấu trúc bậc ba: là hình dạng của phân tử prôtêin trong không gian 3 chiều, do xoắn bậc 2 cuộn xếp theo kiểu đặc trưng cho mỗi loại prôtêin, tạo nên khối hình cầu). – Cấu trúc bậc bốn: khi prôtêin có 2 hay nhiều chuỗi pôlipeptit (cùng loại hay khác loại) phối hợp với nhau để tạo nên phức hợp prôtêin lớn hơn thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của prôtêin. Các chuỗi pôlipeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hiđrô. Chỉ cần cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin bị hỏng (do nhiệt độ cao, độ pH,...) là prôtêin đã mất chức năng sinh học (hiện tượng biến tính của prôtêin). 19. Kể tên các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prôtêin? Các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prôtêin: – Liên kết peptit hình thành giữa 2 axit amin. Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi pôlipeptit tạo nên cấu trúc bậc 1 của prôtêin. – Liên kết hiđrô. Cấu trúc bậc 2 của prôtêin được giữ vững nhờ liên kết hiđrô giữa các axit amin ở gần nhau. – Liên kết kỵ nước. Khi các gốc kỵ nước (ví dụ gốc -CH3 của các axit amin) ở gần nhau, giữa chúng hình thành lực hút, đó là lực hút kỵ nước tạo nên liên kết kỵ nước. – Liên kết đisunphua (-S-S-), góp phần hình thành cấu trúc bậc 3 và bậc 4 của prôtêin… 20. Nêu một vài loại prôtêin trong tế bào người và cho biết các chức năng của chúng? Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu? 1 – Collagen và elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây chằng, gân. Kêratin tạo nên cấu trúc của da, lông, móng. – Hoocmôn insulin và glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa hàm lượng đường glucô trong máu. – Các enzim thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn, enzim amylaza trong nước bọt phân giải tinh bột, enzim pepsin phân giải prôtêin, enzim lipaza phân giải lipit. – Huyết sắc tố hêmôglôbin có chứa trong hồng cầu có vai trò vận chuyển ôxy và cacbônic trong máu... 2– Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng không gian 3 chiều của prôtêin và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của prôtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của prôtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin. – Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi pôlipeptit. 11 Phòng Đào tạo- Tổ Lý- HóaSinh Trường PT Vùng Cao Vệt Bắc- Thái Nguyên 12
- Xem thêm -