Tài liệu Chuyên đề prôtêin 1

CHUYÊN ĐỀ PRÔTÊIN - Trường THPT Chuyên Vĩnh phúcI. Câu trúc của protein 1.1. Axit amin - đơn phân tạo nên protein - Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các axit amin được liệt kê đầy đủ dưới bảng sau: Tên axit Viết tắt Tính chất amin Gly Ala Val Leu Không phân cực, Ile kỵ nước Met Phe Trp Pro Ser Thr Cys Phân cực, ưa nước Tyr Asn Gln 1 Asp Tích điện (axit) Glu Lys Tích điện (bazơ) 1. 2. Cấu trúc không gian của prôtêin a. Cấu trúc bậc một: Các axit aminnối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. b. Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn. - Cấu trúc phiến gấp β (β sheet) :Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau: +Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5AO. 2 +Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau. Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quay- β”. Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hidro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2 - Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”: Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid amine của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số acid amine trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 acid amine ít gặp trong các acid amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin.Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một “dây cáp” siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc xoắn).3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết hidro.Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm – NH- của gốc glyxin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn. c. Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong 3 các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử... Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu. Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như: Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11 . Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose. -Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử. - Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein. 4 d. Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro. Ví dụ về cấu trúc bậc bốn: - Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy. - Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose. + Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau). + Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác. II. Chức năng của protein Loại Chức năng Ví dụ protein Protein cấu Cấu trúc, nâng đỡ Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền trúc của mô liên kết, dây chẳng, gân. Keratin tạo nên 5 cấu trúc chắc của da, lông, móng. Protein tơ nhện, tơ tằm tạo nên độ bền vững của tơ nhện, vỏ kén Xúc tác sinh học: Các Enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải Protein tăng nhanh, chọn thức ăn, Enzyme Amylase trong nước bọt phân Enzyme lọc các phản ứng giải tinh bột chín, Enzyme Pepsin phân giải sinh hóa Protein, Enzyme Lipase phân giải Lipid Hormone Insulin và Glucagon do tế bào đảo tụy Protein Điều hòa các hoạt thuộc tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa hàm Hormone động sinh lý Protein vận Vận chuyển các chuyển chất Tham gia vào Protein vận chức năng vận động động của tế bào và cơ thể Cảm nhận, đáp lượng đường Glucose trong máu động vật có xương sống Huyết sắc tố Hemoglobin có chứa trong hồng cầu động vật có xương sống có vai trò vận chuyển Oxy từ phổi theo máu đi nuôi các tế bào Actinin, Myosin có vai trò vận động cơ. Tubulin có vai trò vận động lông, roi của các sinh vật đơn bào Protein thụ ứng các kích Thụ quan màng của tế bào thần kinh khác tiết ra quan (chất trung gian thần kinh) và truyền tín hiệu thích của môi trường Protein dự Dự trữ chất dinh Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung cấp axit trữ dưỡng amin cho phôi phát triển. Casein trong sữa mẹ là nguồn cung cấp Acid Amin co con. Trong hạt cây có chứa nguồn protein dự trữ cần cho hạt 6 nảy mầm III. Sự biến tính của protein 3.1. Khái niệm sự biến tính: Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học... hay tác nhân hóa học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng,... các cấu trúc bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện tượng biến tính protein. 3.2. Hậu quả: Sau khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:  Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bến trong phân tử protein  Khả năng giữ nước giảm  Mất hoạt tính sinh học ban đầu  Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim proteaza do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của proteaza  Tăng độ nhớt nội tại  Mất khả năng kết tinh IV.Tính chất của prôtêin 4.1. Tính kỵ nước 7 - Do các gốc kỵ nước của các acid amin(aa) trong chuỗi polipectit của protein hướng ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước. - Độ kỵ nước có thể giải thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc Rkhông phân cực nên nó không có khả năng tác dụng với nước. VD: chúng ta có các aa trong nhóm 7aa không phân cực :glysin, alanin, valin, pronin, methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước. Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng rất nhiều đến tính tan của protein. VD: có 7aa liên kết peptit với nhau, trong đó có 3aa không phân cực( kỵ nước ) nếu như các aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ giảm so với khi các aa này đứng xen kẽ nhau trong liên kết đó 4.2. Tính chất của dung dịch keo Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán thấm.Hai yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo:  Sự tích điện cùng dấu của các protein.  Lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein. Có 2 dạng kết tủa: kết tủa thuận nghịch va không thuận nghịch:  Kết tủa thuận nghịch: sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.  Kết tủa không thuận nghịch: là sau khi chúng ta loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa. 8 4.3. Tính chất điện ly lưỡng tính Acid amin có tính chất lưỡng tính vì trong aa có chứa cả gốc axit(COO-) và gốc bazo(NH2-) suy ra protein cung có tính chất lưỡng tính. V. Vai trò của protein đối với sự sống - Là chất nền tảng tạo nên sức sống của cơ thể - Các cơ bắp, xương cốt và nội tạng cơ thể chủ yếu đều do protein tạo thành. Protein chính là thứ vật chất đã phát huy tác dụng quan trọng trong hoạt động của cơ thể, đồng thời còn đóng vai trò chất kích thích miễn dịch trong cơ thể, là thành phần cung cấp vitamin, vật chất miễn dịch và năng lượng cho cơ thể. - Cơ thể và thực phẩm đều do các axit amin khác nhau tạo nên. Con người cần đến trên 20 loại axit amin, trong đó có 8 loại không thể tự có trong cơ thể, rất cần hấp thụ từ các món ăn, đó là isoleucin, leucin, valin, methionin, phenibalanin, threonin, tryptophan và lysin. Để thoả mãn nhu cầu protein do các axit amin tạo ra, mỗi ngày cơ thể cần ăn những món ăn có dinh dưỡng khác nhau với một lượng vừa đủ. Ví dụ : Protein động vật và protein thực vật Có thể chia nguồn protein mà con người cần hấp thụ thành 2 loại lớn:  Protein động vật: Loại thực phẩm có nhiều protein động vật nhất là thịt gà có 23,3g/100g. Các loại thuỷ hải sản có hàm lượng protein cao nhất, tiếp đến là các loại thịt, cá nước ngọt, sữa, trứng... 9  Protein thực vật: Thực phẩm có nhiều protein nhất là đậu vàng, cứ 100g thì có 36,6g, tiếp đến là các loại đậu khác, vừng, ngũ cốc... VI. Phương pháp sử dụng protein - Thiếu protein tất sẽ dẫn đến thiếu dinh dưỡng, dễ mắc các bệnh phù thũng, loạn nhịp tim, mệt mỏi, thiếu máu, trẻ em chậm phát triển, đầu óc kém minh mẫn, ảnh hưởng đến kinh nguyệt, sức đề kháng kém, ăn không ngon, cơ bắp teo lại, khớp xương rã rời... - Tuy nhiên cũng không thể ăn quá nhiều chất protein trong thức ăn. Khi chất protein thay thế trong cơ thể sẽ sản sinh ra amin, nước tiểu chứa chất azote, trong đó amoniac là chất có hại, phải trải qua xử lí giải độc ở gan mới có thể từ thận bài tiết ra ngoài, ăn nhiều protein sẽ gây hại cho gan và thận. - Ăn nhiều protein tuy có thể tăng cường cơ bắp nhưng nếu không tập luyện thì chất protein dư thừa chuyển hoá thành chất béo ở dưới da, cơ thể sẽ trở nên béo 10