Cấu trúc và tính chất lý hoá của protein

  • Số trang: 42 |
  • Loại file: PDF |
  • Lượt xem: 20 |
  • Lượt tải: 0
nganguyen

Đã đăng 34173 tài liệu

Mô tả:

ê Đề tài: CẤU TRÚC VÀ TÍNH CHẤT LÝ HOÁ CỦA PROTEIN I. CÁC KIỂU LIÊN KẾT TRONG CẤU TRÚC PROTEIN II. HÌNH DẠNG, KÍCH THƯỚC VÀ CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ PROTEIN III. TÍNH CHẤT LÝ HOÁ CỦA PROTEIN IV. BIẾN TÍNH PROTEIN I. CÁC KIỂU LIÊN KẾT TRONG CẤU TRÚC PROTEIN 1.1 Các liên kết cộng hoá trị a. Liên kết peptide Liên kết peptid CH3 H2N-CH-CO OH Alanine H H CH2OH N CH-COOH Serine H2O CH3 H2N-CH-C O H CH2OH N -CH-COOH AlanylSerine b. Liên kết disunfua Sự hình thành cầu disunfua giữa hai phân tử cysteine 1.2 Các liên kết yếu làm ổn định cấu trúc protein 1.2.1 Liên kết hydro D–H+A D – H  A Một số liên kết hydro quan trọng trong hệ thống sống a) giữa hydro của một ancohol và oxy của nước; b) giữa nhóm carbonyl keto và nước; c) giữa nhóm peptide trong polypeptide; 2.2.2. Liên kết ion Là tương tác tĩnh điện giữa hai nhóm có điện tích ngược dấu. Trong nhiều trường hợp chất vô cơ, điện tử liên kết luôn luôn bị hút về phía nguyên tử có độ âm điện cao hơn gây ra sự phân li cation (nguyên tử tích điện tích âm) và anion (nguyên tử tích điện dương) Ví dụ: NaCl → Na+ + Cl- 2.2.3. Liên kết Van der Waals Là các tương tác không đặc hiệu xuất hiện giữa hai nguyên tử khi chúng tiến lại gần nhau. Tương tác này không do sự phân phối lệch của các điện tử giữa hai phân tử mà do các biến động thoáng qua của đám mây điện tử gây ra sự phân cực nhất thời trên phân tử. Liên kết Van der Waals là kết quả của lực hút và lực đẩy. Hai lực này cân bằng ở một khoảng cách nhất định, đặc trưng cho từng loại nguyên tử. Khoảng cách này được gọi là bán kính Van der Waals. Đây là lực liên kết yếu nhất, với giá trị chỉ khoảng 1 k cal mol-1. 2.2..4. Liên kết kị nước (tương tác kị nước) Lực thúc đẩy các phân tử không phân cực, hay các vùng không phân cực của các phân tử liên kết với nhau thay vì với các phân tử H2O (đẩy phân tử H2O ra ngoài) được gọi là liên kết kị nước. Đây không phải là một lực liên kết đúng nghĩa mà là khuynh hướng loại trừ các nhóm không phân cực ra khỏi mạng lưới nước. Còn liên kết thật sự tồn tại giữa các phân tử không phân cực là liên kết Van der Waals II. HÌNH DẠNG, KÍCH THƯỚC VÀ CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ PROTEIN 2.1 Hình dạng kích thước Protein có khối lượng phân tử (Mr) tương đối lớn và thay đổi trong một dải rộng từ hơn 10 nghìn đến hàng trăm nghìn dalton (bảng 4.1). Các phân tử protein có thể có dạng cầu (kể cả hình bầu dục) hoặc dạng sợi. 2.2 Cấu trúc bậc nhất Cấu trúc bậc nhất biểu thị thành phần, trình tự aa trong phân tử protein mạch thẳng. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết cộng hoá trị và liên kết peptide. Cấu trúc bậc nhất của ribonuclesae của bò * Cấu trúc bậc I của một số protein đã biết Ngoài một số loại protein đã biết rõ cấu trúc bậc I như insulin, hiện nay nhiều loại protein khác đã biết được trình tự các amino acid trong chuỗi polypeptide như: - ribonuclease là một protein có 124 amino acid, nối với nhau thành một chuỗi; - hemoglobin là protein có 4 chuỗi polypeptide, 2 chuỗi α (mỗi chuỗi 141 amino acid) và 2 chuỗi β (mỗi chuỗi 146 amino acid) - tripsinogen bò (229 amino acid) - chimotrypsin bò (229 amino acid) - alcohol dedhyrogenase ngựa (374 amino acid) - glutamate dehdrogenase bò (500 amino acid). * Tính quy luật trong cấu trúc bậc I của protein Những protein đồng thể của những loài khác nhau có một số gốc amino acid tương đối không đổi ở những vị trí đặc biệt và có những gốc amino acid thay đổi, nghĩa là ở những loài khác nhau, các amino acid khác có thể thay thế cho nhau. 2.3 Cấu trúc bậc II (cấu trúc thứ cấp) Cấu trúc bậc 2 là sắp xếp không gian bền của các vùng trong polypeptide. Cấu trúc bậc 2 được làm bền nhờ các liên kết hydro, được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Các cấu trúc bậc 2 cơ sở là xoắn α và phiến β và đoạn ngoặt β ngắn hình chữ U. Xoắn α Phiến gấp β Các cấu trúc bậc 2 cơ sở là xoắn α phiến β và đoạn ngoặt β ngắn hình chữ U. * Xoắn α Ở cấu trúc dạng này O thuộc nhóm –CO- của mỗi liên kết peptide tạo liên kết hydro với H thuộc nhóm -NHcủa gốc aa thứ 4 tính từ đầu C. Xoắn α dài 36 aa sẽ có 10 vòng xoắn và dài 5.4 nm. Liên kết H trong xoắn α làm mạch khung có dạng trụ dài, thẳng. Do đó nhóm R của aa quay ra ngoài. Nhóm amino và carboxyl phân cực đều tham gia liên kết H nên các nhóm R xác định tính chất kỵ nước hoặc ưa nước của xoắn riêng proline không nằm trong xoắn α. => Xoắn α là cấu trúc điển hình, rất ổn định và phổ biến nhất trong protein nhưng cũng có những biến thể khác như xoắn cặp đôi. * Phiến β Phiến β chứa các mạch β kết nối theo biên. Mỗi mạch β là một phân đoạn ngắn (chứa 5 - 8 aa) và hầu như trải ra hết cỡ. Liên kết H trong phiến β hình thành giữa các nguyên tử nằm trên khung của những mạch β riêng biệt nhưng liền kề. * Đoạn ngoặt β Gồm 4 aa, nằm trên bề mặt ptotein, tạo thành đường cong hẹp, uốn khung polypeptide quay ngược vào trong. Cấu trúc này bền nhờ liên kết H giữa 2 đầu. Glycine và proline thường nằm trong đoạn ngoặt. Đoạn ngoặt β giúp các protein lớn gập lại rất gọn có 6 loại đoạn ngoặt xác định. Cấu trúc chi tiết của chúng phụ thuộc vào sắp xếp tương tác gắn H. * Phương pháp nghiên cứu cấu trúc bậc 2 - Phổ hồng ngoại - Phổ tử ngoại - khả biến - Phổ cộng hưởng từ hạt nhân - Trao đổi H nặng 2.4 Cấu trúc bậc III Toàn bộ chuỗi polypeptide gấp nếp tạo thành cấu trúc bậc III. Cấu trúc này ổn định nhờ tương tác kỵ nước giữa các nhóm R không phân cực, liên kết H giữa các nhóm R phân cực và liên kết peptide. Tính chất hoá học của nhóm R của aa quyết định cấu trúc bậc 3 của protein. Dựa vào cấu trúc bậc III có thể chia protein thành 3 loại: protein sợi, protein cầu và protein xuyên màng. * Mô hình gấp nếp giọt dầu Các aa với mạch nhánh không phân cực, kỵ nước thường bị cô lập cách xa bề mặt tiếp xúc nước của protein. Chúng tạo thành lõi trung tâm không hoà tan trong nước gọi là mô hình giọt dầu của protein cầu.
- Xem thêm -